Näytä suppeat kuvailutiedot

dc.contributor.advisorNissinen, Maija
dc.contributor.advisorSchirmer, Johanna
dc.contributor.authorKorhonen, Elsa
dc.date.accessioned2021-06-17T09:34:47Z
dc.date.available2021-06-17T09:34:47Z
dc.date.issued2021
dc.identifier.urihttps://jyx.jyu.fi/handle/123456789/76634
dc.description.abstractPro gradu -tutkielman kirjallisuusosassa perehdyttiin menetelmiin, jotka voisivat soveltua proteiinien kiinnittämiseen grafeenioksidin pintaan kovalenttisen sitoutumisen kautta. Kokeellisessa osassa oli tavoitteena kiinnittää linkkerimolekyylien avulla piparjuuriperoksidaasi (HRP) -entsyymimolekyylejä laserilla hapetetun grafeenin pintaan. Alustavissa kokeissa testattiin kahta menetelmää HRP:n kiinnittämiseksi grafeenioksidihiutaleisiin. Menetelmät erosivat käytettyjen linkkerimolekyylien suhteen. Ensimmäisessä menetelmässä käytettiin glutaraldehydiä ja toisessa APTES:sta ja glutaraldehydistä muodostuvaa linkkeriä. Termogravimetrinen analyysi ja FTIR-mittausten tulokset viittasivat kovalenttisten sidosten muodostumiseen grafeenioksidin ja linkkerien sekä linkkerien ja HRP:n välille. Glutaraldehydiin perustuva menetelmä valittiin varsinaiseen kokeeseen, jossa käytettiin laserilla käsiteltyä grafeenipohjaista mikrosirua. Mikrosirusta otetuista AFM-kuvista havaittiin kohonneita viivamaisia ja pistemäisiä rakenteita funktionalisoinnin jälkeen, joiden pääteltiin olevan glutaraldehydiketjuja ja HRP-proteiinimolekyylejä. Mikrosirun hapetetuista alueista mitatut Raman-spketrit viittasivat muutoksiin hapetetun grafeenin elektronirakenteessa: D-, G- ja 2D-vöiden Raman-siirtymät pienenenivät ja D-vyön pinta-ala kasvoi funktionalisoinnin jälkeen. Muutosten pääteltiin johtuvan grafeenioksidin ja linkkerien tai HRP:n välisistä vuorovaikutuksista. Tulosten perusteella ei kuitenkaan voitu varmistaa HRP:n kovalenttista kiinnittymistä mikrosirun grafeenioksidipintaan glutaraldehydin välityksellä.fi
dc.description.abstractThe literature part of the master’s thesis focuses on introducing potential functionalization methods for the covalent attachment of proteins on graphene oxide (GO) surfaces. The experimental part aimed at the covalent immobilization of horseradish peroxidase (HRP) on the laser-oxidized graphene-based microchip. Based on the preliminary studies with graphene oxide flakes, both crosslinker systems, glutaraldehyde (GA) and APTES-glutaraldehyde, resulted in a similar outcome of the HRP immobilization. The thermogravimetric analysis and FTIR spectroscopic results suggested the formation of covalent bonds between the components of the GO-crosslinker-HRP systems. The GA-based crosslinking method was chosen for the protein immobilization studies with the graphene-based microchip. From the atomic force microscopy (AFM) images of the microchip after the treatment with GA and HRP solutions (in PBS buffer), line-shaped structures and elevated dots could be observed, assigned to be GA crosslinkers and HRP protein molecules, respectively. The Raman spectra of the oxidized areas showed shifting of the D, G, and 2D bands towards lower Raman shifts after HRP immobilization, which agree with the former results, indicating a successful immobilization of HRP. Also, the D band areas of the oxidized regions increased after HRP immobilization, suggesting an increased number of defects in the graphene lattice. Based on the AFM and Raman spectroscopy results from the experiments with the chip, the covalent attachment of HRP to the chip’s surface via GA crosslinker could not be fully proved.en
dc.format.extent109
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.language.isoen
dc.subject.otherfunctionalization
dc.subject.otherprotein immobilization
dc.subject.othercovalent interactions
dc.subject.othergraphene-based surfaces
dc.titleCovalent functionalization of graphene oxide with proteins
dc.identifier.urnURN:NBN:fi:jyu-202106173832
dc.type.ontasotPro gradu -tutkielmafi
dc.type.ontasotMaster’s thesisen
dc.contributor.tiedekuntaMatemaattis-luonnontieteellinen tiedekuntafi
dc.contributor.tiedekuntaFaculty of Sciencesen
dc.contributor.laitosKemian laitosfi
dc.contributor.laitosDepartment of Chemistryen
dc.contributor.yliopistoJyväskylän yliopistofi
dc.contributor.yliopistoUniversity of Jyväskyläen
dc.contributor.oppiaineOrgaaninen kemiafi
dc.contributor.oppiaineOrganic Chemistryen
dc.rights.copyrightJulkaisu on tekijänoikeussäännösten alainen. Teosta voi lukea ja tulostaa henkilökohtaista käyttöä varten. Käyttö kaupallisiin tarkoituksiin on kielletty.fi
dc.rights.copyrightThis publication is copyrighted. You may download, display and print it for Your own personal use. Commercial use is prohibited.en
dc.type.publicationmasterThesis
dc.contributor.oppiainekoodi4035
dc.subject.ysoproteiinit
dc.subject.ysografeenioksidi
dc.subject.ysoproteins
dc.subject.ysographene oxide
dc.format.contentfulltext
dc.type.okmG2


Aineistoon kuuluvat tiedostot

Thumbnail

Aineisto kuuluu seuraaviin kokoelmiin

Näytä suppeat kuvailutiedot